AMINOKWASY

Aminokwasy to małocząsteczkowe związki chemiczne posiadające w swej budowie co najmniej jedną grupę karboksylową i jedną grupę aminową. Każdy aminokwas białkowy cechuje się jednakowym układem podstawnikowym: grupa aminowa (występująca w pozycji alfa), grupa karboksylowa, atom wodoru, łańcuch boczny (R).

Ryc. 1. Ogólny wzór aminokwasu

Właściwości amfoteryczne aminokwasów:

Aminokwasy wykazują w środowisku wodnym właściwości słabych kwasów i słabych zasad, są zatem związkami amfoterycznymi. Właściwości kwasowe aminokwasów wynikają z obecności grupy a-karboksylowej, natomiast właściwości zasadowe aminokwasów wynikają z obecności grupy a-aminowej. Środowisko kwaśne sprzyja wiązaniu protonów przez grupy aminowe, natomiast środowisko zasadowe sprzyja uwalnianiu (dysocjacji) protonów z grup karboksylowych. Z tego powodu aminokwas w środowisku kwaśnym jest kationem, a w środowisku zasadowym anionem.

W warunkach fizjologicznych (pH około 7,4) większość grup karboksylowych jest zdysocjowana i tworzy anion – COO-, a większość grup aminowych wiąże H+, tworząc kation –NH3+.W związku z tym dominującą formą aminokwasu jest jon obojnaczy, będący nośnikiem przeciwstawnych ładunków elektrycznych.

Ryc. 2. Ogólny wzór aminokwasu w środowisku neutralnym.

Wszystkie aminokwasy z wyjątkiem glicyny zawierają 4 różne grupy ułożone tetraedrycznie wokół centralnego atomu węgla (Ca), który stanowi centrum asymetrii aminokwasu. W związku z tym aminokwasy białkowe mogą występować jako dwa stereoizomery (nie nakładające się na siebie odbicia lustrzane) i są nazywane formami L i D.  Aminokwasy białkowe (z wyjątkiem glicyny) występują w zawsze w konformacji L.

Ryc. 3. Centrum asymetrii aminokwasów.

Reguła ułatwiająca rozpoznanie konformacji: podczas obrotu wokół osi przeprowadzonej  przez atomy Cα i H grupy dołączone do Cα czytane przeciwnie do ruchu wskazówek zegara tworzą słowo CORN.

Ryc.4. Reguła CORN.

Podział aminokwasów:

Podział aminokwasów w zależności od charakteru łańcuchów bocznych:

·        Aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi (alanina, walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina, prolina, glicyna); łańcuchy boczne tej grupy aminokwasów nie mają żadnych grup funkcyjnych; nie oddają ani nie przyłączają protonów; nie uczestniczą w tworzeniu wiązań jonowych ani wodorowych; są hydrofobowe, nie wiążą wody, mogą uczestniczyć w tworzeniu wiązań hydrofobowych.

·        Aminokwasy z łańcuchami polarnymi bez ładunku (seryna, treonina, tyrozyna, asparagina, cysteina, glutamina); łańcuchy boczne aminokwasów w fizjologicznym pH wykazują zerowy ładunek elektryczny, a środowisku alkalicznym cysteina i tyrozyna mogą odłączać protony. Seryna, treonina, tyrozyna zawierają grupy hydroksylowe, które mogą uczestniczyć w tworzeniu wiązań wodorowych;

·        Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi (kwas asparaginowy, kwas glutaminowy); łańcuchy boczne tych aminokwasów zawierają grupy karboksylowe, dysocjujące z uwolnieniem H+. W obojętnym pH ulegają one pełnej jonizacji i stają się nośnikami ładunku ujemnego (-COO-).

·        Aminokwasy z łańcuchami zasadowymi (lizyna, arginina, histydyna); ich łańcuchy boczne zawierają grupy wiążące protony.

Ze względów fizjologicznych niezwykle istotny jest podział aminokwasów na:

·        Endogenne (syntetyzowane w organizmie): alanina, asparagina, cystyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, glutamina, glicyna, hydroksyl prolina, prolina, seryna, tyrozyna

·        Egzogenne (dostarczane do organizmu z zewnętrz): arginina, histydyna, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, fenyloalanina, treonina, tryptofan, walina)

Białka są budowane przez 20 aminokwasów występujących w nich. Te same aminokwasy budują białka zwierzęce jak i roślinne.

Tab.1. Nazwy i symbolika aminokwasów białkowych

...