Pytania - teoria:
1. Napisz równanie reakcji katalizowanej przez dowolną hydrolazę
2. Napisz równanie reakcji katalizowanej przez dowolną syntetazę(ligazę)
3. Napisz równanie reakcji katalizowanej przez heksokinazę
4. Napisz równanie reakcji, w której powstaje bursztynylo~S-Co-A
5. Napisz równanie reakcji, w której powstaje/zużywa się glutamina
6. Napisz równanie reakcji, w której powstanie adrenalina
7. Napisz równanie reakcji, w której powstanie noradrenalina
8. Napisz równanie reakcji powstawania pirogronianu
a) reakcja defosforylacji fosfoenolopirogronianu (zachodzi podczas glikolizy):
b) reakcja utleniania mleczanu:
c) reakcja transaminacji (substratem aminokwasowym jest alanina):
d) reakcja deaminacji seryny przy udziale dehydratazy serynowej:
9. Narysuj wzór strukturalny adenozyny
10. Narysuj wzór strukturalny ATP
11. Narysuj wzór strukturalny cholesterolu
12. Narysuj wzór strukturalny cyklicznego AMP
13. Narysuj wzór strukturalny cytrynianu
14. Narysuj wzór strukturalny fenyloalanylo-alaniny
15. Narysuj wzór strukturalny kwasu fosfatydowego
16. Narysuj wzór strukturalny kwasy cholowego
17. Narysuj wzór strukturalny leucylo-alaniny
18. Narysuj wzór strukturalny NAD+
19. Narysuj wzór strukturalny szczawiooctanu
20. Narysuj wzór strukturalny UDP
21. Opisz fosforylację substratową na wybranym przykładzie
Istnieją związki fosforanowe o zawartości energii zdecydowanie wyższej niż w ATP:
Ø 1,3- bisfosfoglicerynian
Ø Fosfoenolopirogronian
Ø Fosfokreatyna
Nie mogą one jednak być bezpośrednimi dawcami energii dla reakcji endoergicznych
Fosforylacja substratowa- proces polegający na tworzeniu ATP kosztem rozpadu związków o bardzo wysokiej energii. Nie jest związanyc z funkcjonowaniem łańcucha oddechowego. Jest to drugi (obok fosforylacji oksydacyjnej ) mechanizm tworzenia ATP, szczególnie ważny dla komórek o metabolizmie beztlenowym.
22. Opisz frakcje LDL/VLDL lipoprotein osoczowych
VLDL-(very low density lipoproteins)-lipoprosteiny o bardzo niskiej gęstość, VLDL i LDL wykazują kolejno coraz to wyzsza gestosc, zawieraja coraz mniej lipidow i coraz wiecej apoprotein.
Są wytwarzane przez wątrobę. Nowo powstałe VLDL zawierają apoB-100 i apoA-I oraz triacyloglicerole pochodzenia endogennego. Ich funkcja polega na przenoszeniu lipidów z wątroby do tkanek peryferyjnych. VLDL, wydzielone przez wątrobę do krwi, pobierają apoC-II i apoE z krążących HDL. Lipaza lipoproteinowa, zlokalizowana na powierzchni śródbłonka, zaktywowana przez apoC-II , rozkłada traicyloglicerole zawarte w VLDL, powodując zmniejszenie ich średnicy i zwiększenie gęstości. Od tego momentu następuje intensywna wymiana składników między zmniejszonymi VLDL a HDL. Składniki białkowe VLDL, wśród nich apoE i apoC, powracają do HDL, skąd pochodzą. Estry cholesterolu są przenoszone z HDL do VLDL, wymieniając się z triacyloglicerolami i fosfolipidami, które przemieszają się z VLDL do HDL. W wymianie tej uczestniczy „białko przenoszące estry cholesterolu”/
W wyniku tych przemian VLDL zawarte w osoczu przekształcają się w LDL. W czasie tej konwersji powstają przejściowo „lipoproteiny po pośredniej gęstości” IDL.
LDL- są głównym transporterem cholesterolu z wątroby do innych narządów, przede wszystkim nerek, mięśni i kory nadnerczy. W nich jest zawarta większość cholesterolu osoczowego. Cząsteczki LDL, powstałe z VLDL, zachowują apoB-100 , lecz tracą inne apoproteiny na rzecz HDL. Zawierają znacznie mniej triacylogliceroli niż VLDL, natomiast więcej cholesterolu i jego estrów.
LDL pełnią swą funkcję poprzez odkładanie wolnego cholesterolu na powierzchni błon omórkowych luz poprzez wiązanie się z receptorem błonowym, który rozpoznaje zawartą w nich apoproteinę B-100. Frakcja LDL wskazuje na ryzyko wystąpienia miażdżycy.
Frakcja LDL cholesterolu, potocznie nazywana “złym” cholesterolem, przenosi tłuszcz z wątroby do wszystkich komórek. W przypadku, gdy w organizmie znajduje się więcej cholesterolu niż potrzebują komórki, zaczyna on osadzać się w ściankach naczyń tętniczych. Nadmiar lipoprotein krążących we krwi zwiększa jej lepkość i ułatwia powstawanie zakrzepów. Jeśli zakrzep zablokuje światło zwężonej tętnicy, może być przyczyną zawału serca. Frakcja LDL cholesterolu jest wytwarzana naturalnie przez nasz organizm, ale u niektórych osób występuje tendencja do zbyt dużej jego produkcji. Właściwie dobrana dieta może obniżyć stężenie ’złego’ cholesterolu.
23. Opisz frakcję HDL lipoprotein osoczowych
HDL (high density lipoproteins)- są to lipoproteiny o wysokiej gęstości. Mają one najmniejszą średnicę, najwyższą gęstość i zawierają najmniej lipidów, a najwięcej apoprotein. Podczas rozdziału elektroforetycznego HDL (α-lipoproteiny) wędrują najszybciej w kierunku anody.
Kompleksy HDL są syntetyzowane w wątrobie oraz ścianie jelita, a następnie uwalniane do krążenia drogą egzocytozy. Pełnią wiele ważnych funkcji.
· Przypisuje się im rolę czynnika oczyszczającego osocze z cholesterolu. Cholesterol uwalniany z osocza jest wiązany przez HDL
· HDL są ponadto krążącym rezerwuarem apoprotein, a w tym apoC-II, która jako składnik VLDL i chylomikronów jest aktywatorem lipazy lipoproteinowej.
· HDL wychwytują i przechowują także apoproteiny z chylomikronów resztkowych i z LDL, zanim te zwiążą się z ich receptorami na powierzchni komórek i ulegną endozytozie. Chronią zatem apoproteiny przez przedwczesną degradacją.
· HDL są aktywnymi „zbieraczami” wolnego cholesterolu zarówno z powierzchni błon komórkowych, jak i z krążących lipoprotein. Mechanizm 'zbierania' cholesterolu polega na jego estryfikacji resztą acylową z lecytyny, co czyni go silnie hydrofobowym a przez to trwale związanym z HDL
Świeżo powstałe HDL, wydzielone z wątroby, są niekształtnymi cząsteczkami zawierającymi przede wszystkim wolny cholesterol, fosfolipidy (głównie lecytynę) i liczne apoproteiny, m.in. apoE, apoA, apoC. W miarę akumulacji cholesterolu są szybko przekształcane w postacie kuliste.
Kuliste HDL są pobierane przez komórki wątrobowe drogą endocytozy, w której pośredniczą receptory błonowe. Estry cholesterolu ulegają hydrolizie. Uwolniony cholesterol zostaje „przepakowany” w inne lipoproteiny, przetworzony w kwasy żółciowe lub wydzielony do żółci w celu wydalenia z organizmu.
24. Opisz inhibicję kompetycyjną reakcji enzymatycznej
Zjawisko hamowania aktywności enzymów nazywamy inhibicją.
Substancje hamujące przebieg reakcji enzymatycznych nazywamy inhibitorami. Zależnie od mechanizmu działania dzielą się one na dwie podstawowe grupy: inhibitory kompetycyjne (konkurujące) i niekompetycyjne.
Inhibitor kompetycyjny
-jest podobny pod względem strukturalnym do substratu
-wiąże się z enzymem w jego miejscu aktywnym, a to powoduje zmniejszenie powinowactwa do enzymu
-wzrasta stała Michaelisa
Inhibicja odwracalna poprzez zwiększenie stężenia substratu w reagującym układzie. Prędkość maksymalna reakcji się nie zmienia , lecz jest osiągalna przy wyższym stężeniu substratu.
Klasycznym przykładem inhibicji kompetycyjnej jest hamowanie aktywności dehydrogenazy bursztynianowej przez malonian. Enzym ten utlenia bursztynian do fumaranu Akceptorem dwóch atomów wodoru jest dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD).
Kwas malonowy jest analogiem kwasu bursztynowego. Obydwa są kwasami dikarboksylowymi. Łańcuch kwasu malonowego jest krótszy od kwasu bursztynowego , różni się brakiem jednej grupy =CH2.Malonian, ze względu na swoje podobieństwo do bursztynianu, wiąże się z miejscem aktywnym enzymu, lecz nie może być przekształcany. Zamiast kompleksu enzym:substrat, powstaje kompleks enzym:inhibitor . Blokuje to dostęp substratu do miejsca aktywnego enzymu. Prędkość reakcji maleje. Właściwości inhibitora kompetycyjnego wobec dehydrogenazy bursztynianowej wykazują także aniony innych kwasów dikarboksylowych, jak szczawian lub szczawiooctan.
Przy równoczesnej obecności zarówno inhibitora, jak i substratu następuje zjawisko konkurencji o miejsce aktywne enzymu . Zwiększanie stężenia bursztynianu w układzie reagującym prowadzi do wypierania malonianu z miejsca aktywnego enzymu i zastępowanie go bursztynianem. Oznacza to, iż reakcja osiąga prędkość maksymalną taką jak w układzie bez inhibitora, ale przy wyższym stężeniu substratu. ( i wyższej stałej Michaelisa) zależność ta jest widoczna.
25. Opisz inhibicję niekompetycyjną reakcji enzymatycznej
Inhibicja jest to zjawisko hamowania aktywności enzymów. Substancje hamujące w tym przypadku inhibicji nazywa się inhibitorami niekompetycyjnymi.
Inhibitor niekompetycyjny nie jest podobny do substratu. Wiąże się z enzymem poza jego miejscem aktywnym. Zniekształca cząsteczkę białka enzymatycznego w sposób, który skutkuje zmniejszeniem jego aktywności katalitycznej. Nie zmienia on powinowactwa enzymu do substratu, dlatego stała Michaelisa nie ulega zmianie. Obniża prędkość maksymalną reakcji. Inhibicji nie da się odwrócić poprzez zwiększenie stężenia substratu.
Inhibitor niekompetycyjny nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne enzymu. Enzym może wiązać równocześnie substrat i inhibitor. W obecności enzymu, substratu i inhibitora powstaje kompleks o składzie: enzym: substrat: inhibitor. Substrat jest wiązany, lecz jego przekształcenie zostaje spowolnione. Prędkość maksymalna jest niższa niż w układzie bez inhibitora. Wzrost stężenia substratu nie odwraca skutków działania inhibitora kom petycyjnego. Nie oznacza to jednak, że inhibicja niekompetycyjna jest w ogóle nieodwracalna. Warunki odwracalności są jednak bardzo zróżnicowane, zależnie od enzymu i inhibitora. Niektórych przypadkach kompleks enzym: inhibitor jest trwały, a inhibicja jest nieodwracalna.
Wśród inhibitorów niekompetycyjnych najczęściej wymienia się: jodoacetoamid, p-chloromerkurobenzoesan, diizopropylofluorofosforan, kationy metali ciężkich i związki arsenu.
Mechanizm ich działania jest na ogół zróżnicowany.
· Na ogół unieczynniają one grupy funkcyjne w łańcuchach bocznych białek enzymatycznych. Jodoacetoamid lub p-chloromerkurobenzoesan regują z grupami –SH reszt cysteinylowych, a diizopropylofluorofosforan z grupami –OH reszt serylowych.
· Niektóre inhibitory nie wiążą się z białkami enzymatycznymi, lecz z jonami metali niezbędnymi do funkcjonowania enzymów, np. EDTA (etylenodiaminotetraoctan) hamuje enzymy zależne od jonów Ca2+ i Mg2+. Tworzy on z tymi jonami niedysocjujące kompleksy. Podobnie działają cyjanki. Hamują one enzymy oddechowe, szczególnie oksydazę cytochromową poprzez wiązanie jonów Fe2+/3+.
26. Opisz inicjację translacji
· Najlepiej poznano syntezę białka u bakterii.
· Synteza białka rozpoczyna się od końca 5’-mRNA.
· W komórkach bakteryjnych aminokwasem N-końcowym, rozpoczynającym syntezę białka jest zawsze formylometionina. Grupa aminowa metioniny zostaje zmodyfikowana przez związanie aldehydu mrówkowego (formylowego).
· Istnieje specjalny tRNA wiążący i dostarczający formylometioninę do rybosomu. Jest to inny tRNA, niż przenoszący metioninę.
· Dzięki formylacji grupa aminowa metioniny nie może uczestniczyć w tworzeniu wiązania peptydowego. Zapewnia to jednokierunkowość procesu syntezy białka. Jedynie grupa karboksylowa formylometioniny zachowuje zdolność do tworzenia wiązania peptydowego z grupą aminową drugiego aminokwasu.
· Kodonem inicjującym (kodon „start”) jest zwykle AUG (rzadziej GUG), wiążący formylometionylo-tRNA. Rybosom rozpada się na podjednostki. Podjednostka 30S wiąże mRNA z udziałem czynnika inicjującego IF-3, następnie w obecności IF-1, IF-2 i GTP następuje przyłączenie formylometionylo-tRNA. W ostatniej kolejności do kompleksu przyłącza się podjednostka 50S, odłączają się czynniki inicjujące: IF1, IF2, IF3 oraz GDP. Tak powstaje kompleks inicjujący 70S.
27. Opisz kompleksy łańcucha oddechowego/Opisz łańcuch oddechowy
Łańcuch oddechowy- system przenośników protonów i elektronów z substratu energetycznego na tlen, prowadzący do wytworzenia H20, zlokalizowany w wewnętrznej błonie mitochondrialnej.
* Elektrony, które przechodzą przez łańcuch oddechowy, tracą znaczną ilość wolnej energii
* Część tej energii jest przetwarzana w energię chemiczną i magazynowana w postaci ATP.
Fosforylacja oksydacyjna- proces powstawania ATP sprzężony z funkcjonowaniem mitochondrialnego łańcucha oddechowego.
Organizacja łańcucha transportu protonów i elektronów
* Transport protonów (H+) i elektronów (e-) z substratu energetycznego na tlen atmosferyczny dostarczany do tkanek przez hemoglobinę jest procesem wieloetapowym i zachodzi z udziałem szeregu ogniw pośrednich:
· NAD+
· FMN
· Koenzym Q
* Do tego etapu transport protonów i elektronów przebiega wspólnie
* Począwszy od tego ostatniego dalsze przemieszanie elektronów zachodzi niezależnie od protonów. Elektrony przechodzą poprzez cytochrom b, cytochrom c1, cytochrom c oraz cytochrom a+a3 na tlen
* Powstaje anion tlenkowy O2-, który wiąże się z dwoma protonami tworząc cząsteczkę wody.
Uproszczony schemat transportu elektronów z substratu na tlen ze wskazaniem inhibitorów tego procesu oraz miejsc ich działania:
Elementy składowe łańcucha oddechowego, zawarte w wewnętrznej błonie mitochondrialnej, są zgrupowane w 5 kompleksów, zwanych kompleksami oddechowymi. Są one oznaczone cyframi rzymskimi od I do V. Kompleksy od I do IV zawierają fragmenty łańcucha oddechowego, natomiast kompleks V jest układem syntetyzującym ATP.
Kompleks I- oksydoreduktaza NADH: ubichinon, zwany także dehydrogenazą NADH, zawiera białek Fe:S. Funkcję przenośnika dwóch atomów wodoru (2H++2e), pełni trwale związana cząsteczka FMN. Pobiera on 2H+ +2e z NADH+H+ przechodząc w FMNH2 i przekazując je następnie na ubichinon. Proces jest sprzężony z reakcją fosforylacji ADP i powstaniem pierwszej cząsteczki ATP.
Kompleks II- oksydoreduktaza-bursztynian: ubichinon, uczestniczy w utlenianiu bursztynianu. Jest kompleksem białka enzymatycznego : dehydrogenazy bursztynianowej (zawierającej FAD) oraz białek Fe:S. Przekształca ubichinon w ubihydrochinon.
Kompleks III- oksydoreduktaza ubichinon: utleniony cytochrom c. Zawiera cytochrom b, białka Fe:S oraz cytochrom c1.Przenosi elektrony z ubichinolu poprzez cytochrom b na cytochrom c. Proces ten jest sprzężony z reakcją fosforylacji ADP i powstaniem drugiej cząsteczki ATP.
Kompleks IV- oksydoreduktaza zredukowany cytochrom c:tlen. Zwany jest także oksydazą cytochromową. Zawiera cytochromy a i a3. Przekazuje elektrony ze zredukowanego cytochromu c, poprzez cytochrom a+a3 na tlen. Proces ten jest sprzężony z reakcją fosforylacji ADP i powstaniem trzeciej cząsteczki ATP.
Kompleks V- synteza ATP. Jest to kompleks enzymatyczny, przekształcający energię wyzwalaną przez łańcuch oddechowy w energię wiązań pirofosforanowych. Tworzy kanał do translokacji protonów w poprzek wewnętrznej błony mitochondrialnej. Wiąże ADP z fosforanem nieorganicznym (Pi), tworząc ATP.
...
GoldenHorse