1. (1) Jakie funkcje MOŻNA przypisać albuminie krwi:A. transportu kwasów tłuszczowychB. regulacji ciśnienia osmotycznegoC. transportu bilirubinyD. wszystkie odpowiedzi (A – C) są prawdziweE. nie wszystkie odpowiedzi (A – C) są prawdziwe2. (1) Wskaż stwierdzenie, które jednocześnie odnosząc się do cytochromów, mioglobiny jak i hemoglobiny jest NIE PRAWDZIWE:A. wszystkie wymienione białka posiadają w swej budowie układ hemowyB. żelazo musi występować w każdym z nich wyłącznie na drugim stopniu utlenienia (Fe+2)C. cytochromy funkcjonują na ogół w kompleksie z innymi białkami podczas gdy mioglobina i hemoglobina nie wymagają bezpośredniego udziału innych białek do pełnienia funkcjiD. cytochromy występują na ogół w mitochondriach lub mikrosomach podczas gdy pozostałe dwa białka nie trafiają do tych organelliE. cytochromy nie tracą zdolności do pełnienia swych funkcji w wyniku utlenienia żelaza hemowego podczas gdy mioglobia i hemoglobina ulegają inaktywacji3. (1) Lipoproteiny, glikoproteiny oraz immunoglobuliny:A. wszystkie normalnie występują jedynie w surowicy krwiB. wszystkie są białkami złożonymiC. wszystkie uczestniczą w transporcie ważnych metabolitów i witaminD. wszystkie są syntetyzowane wyłącznie w wątrobieE. powyższych. żadna z powyższych odpowiedzi A – D nie jest poprawna4. (1) Mutacja prowadząca do zamiany jednej seryny na inny aminokwas zmienia ruchliwość elektroforetyczną białka w rozdziale prowadzonym w warunkach niedenaturujących w obojętnym pH (7.0) w sposób pokazany poniżej (RYSUNEK 1). Zamiana histydyny na jaki aminokwas może wywołać taki skutek:A. argininęB. tryptofanC. asparaginianD. leucynęE. histydynę5. (2) W oparciu o podany poniżej skład aminokwasowy białka można JEDYNIE powiedzieć, żeAla - 8, Asn - 10, Asp - 15, Arg - 5, Cys - 2, Gln - 2, Glu - 12, Gly - 15, His - 3, Ile - 7,Leu - 10, Lys - 7, Met - 2, Phe - 3, Pro - 5, Ser - 8, Thr - 6, Trp - 2, Tyr - 3, Val – 5:A. jest to 7)<białko o charakterze kwaśnym (pI B. jest to białko zasadowe (pI 7)C. pI tego białka wynosi 7 (pI = 7)D. nie ma możliwości ocenienia czy jest to białko kwaśne czy zasadoweE. na podstawie podanych informacji można bardzo dokładnie wyliczyć wartość jego pI6. (2) Wybierz właściwą odpowiedź odnośnie wymienionych poniżej cech, funkcji i mechanizmów działania systemów transportu przez błony biologiczne w organizmie:A. systemy transportujące zawsze wymagają nakładu energii pochodzącego z hydrolizy ATP do przenoszenia cząsteczek przez błony biologiczneB. ułatwiona dyfuzja to inaczej transport biernyC. systemy transportujące zlokalizowane są zarówno w błonie komórkowej jak i w błonach organelli wewnątrzkomórkowychD. w organizmie nie istnieją systemów transportu błonowego dla typowych metabolitów jak np. glukoza czy aminokwasyE. zarówno informacja podana w odpowiedzi B jak i C odpowiada prawdzie7. (3) Tlenek węgla (CO) jest silną trucizną ponieważ:A. hemoglobina silnie wiąże CO podobnie jak tlen do hemu, co powoduje wzrost jej powinowactwa do tlenu i znacznie utrudnia oddawanie go tkankomB. hemoglobina wiążąc CO znacznie zmniejsza swoje powinowactwa do tlenu i nie wysyca się nim wystarczająco w płucachC. CO tworzy z hemoglobiną karbaminiany, które uniemożliwiają jej zmianę konformacji niezbędną do wiązania i usuwania z tkanek dwutlenku węgla (CO2)D. mioglobina wiąże CO bardzo wydajnie i tkanki tracą niezbędną rezerwę tlenowąE. żadna z odpowiedzi (A – D) nie jest poprawna
8. hemoglobiny (HbA)b8. (3) Zamiana w łańcuchu aminokwasu, który w istotny sposób przyczynia się do stabilizacji jej formy utlenowanej (forma R) na inny aminokwas – który nie jest w stanie uczestniczyć w stabilizacji formy R – powoduje zmianę powinowactwa takiej hemoglobiny (HbP) do tlenu. Powinna się ona charakteryzować wartością P50:A. niższą niż dla HbAB. wyższą niż dla HbAC. taką samą jak dla HbAD. taką samą jak dla HbSE. taką samą jak dla Mb
9. (1) Wszystkie stwierdzenia dotyczące prezentowanego wzoru (RYSUNEK 2) są poprawne OPRÓCZ:A. przedstawiony związek to folianB. zaznaczone atomy 5, 6, 7 i 8 to miejsca przyłączania wodoruC. sulfonamid wykazujący podobieństwo strukturalne do kwasu p-aminobenzoesowego, wchodzącego w skład przedstawionego związku, może hamować jego syntezęD. innym inhibitorem syntezy przedstawionego związku jest azaseryna, analog strukturalny kwasu glutaminowego, który też wchodzi w jego składE. przedstawiony związek jest prekursorem ważnego koenzymu oksydoreduktaz 10. (1) Przykładem nieodwracalnej zmiany aktywności enzymów w organizmie jest:A. fosforylacja łańcuchów bocznych niektórych jego aminokwasówB. allosteryczna regulacja poprzez metabolityC. dysocjacja oligomerycznego enzymu na podjednostkiD. hamowanie przez np. leki mające charakter inhibitorów kompetycyjnychE. Proteolityczne przekształcenie łańcucha polipeptydowego budującego enzym
11. (1) Enzymy zwiększają szybkość reakcji A < = > B przez:A. hamowanie szybkości reakcji odwrotnej (B – > A)B. zmianę stałej równowagi reakcji (Keq)C. zmianę potencjału termodynamicznego reakcji (ΔG)D. zmniejszenie stałej katalitycznej reakcji – kcatE. przyspieszenie osiągnięcia stanu równowagi reakcji (A < = > B) 12. (1) Wszystkie przedstawione poniżej stwierdzenia poprawnie określają enzymy ZA WYJĄTKIEM:A. enzymy przyspieszają reakcję przez obniżenie energii aktywacji niezbędnej do jej zajściaB. zbliżenie i odpowiednie ustawienie substratów, hydrofobowość centrum aktywnego oraz wywołanie naprężeń i odkształceń w substracie umożliwiają uzyskanie i stabilizację stanu przejściowego w centrum aktywnym enzymuC. miejsce aktywne to hydrofobowe mikrośrodowisko utworzone przez łańcuchy boczne kilku aminokwasów występujących w sekwencji białka kolejno po sobie swoistość (specyficzność) względem katalizowanej reakcji jest podstawą ich klasyfikacjiE. cechy charakteryzujące enzymy jako katalizatory to sprawność katalityczna, swoistość, funkcjonowanie w łagodnych warunkach oraz możliwość regulowania aktywności 13. (2) Enzymy katalizujące fosforylację glukozy do glukozo-6-fosforanu, fruktozo-1-fosforanu do fruktozo-1,6-difosforanu, fosforylazy glikogenowej „b” do fosforylazy glikogenowej „a” oraz wytwarzanie ATP z ADP i fosfoenolopirogronianu należą:A. do dwóch różnych klas enzymówB. do trzech różnych klas enzymówC. do czterech różnych klas enzymówD. wszystkie do tej samej klasy enzymówE. na podstawie podanych informacji nie można odpowiedzieć na pytanie 14. (2) Które sformułowanie NIE DOTYCZY centrum aktywnego enzymu katalizującego procesETAP I: E + R1-CO-NH-R2 -> ES -> E-P2 (E-CO-R1) + R2-NH2 (P1) ETAP II: E-P2 + H2O -> R1-COOH (P2) + EA. His 57, Asp 102 i Ser 195 stanowią triadę katalitycznąB. zachodzi hydroliza wiązania peptydowego utworzonego z udziałem Arg lub LysC. znajdująca się w nim wysoce reaktywna reszta serynowa reaguje nieodwracalnie z DIPF (diizopropylofluorofosforanem) dzięki czemu enzym traci aktywnośćD. powstaje 2’,3’-cykliczny nukleotyd pirymidynowyE. istotną rolę odgrywa nukleofilowy atak tlenu grupy hydroksylowej seryny na węgiel karbonylowy wiązania peptydowego w cząsteczce substratu 15. (2) Analizując schematy przedstawionych poniżej reakcji można powiedzieć, że a/ X + X +à X-Y-O-PO3-2 + ADP c/ X~PO3-2 + ADP à X-Y + ADP + Pi b/ X-Y + ATP àY + ATP ATP :A. reakcja (a) katalizowana jest przez hydrolazęB. reakcja (b) katalizowana jest przez liazęC. reakcja © katalizowana jest przez transferazęD. reakcja (a) katalizowana jest przez transferazęE. reakcje (b) i © katalizowane są przez enzymy należące do klasy ligaz 16. (3) Jeśli wykres A (RYSUNEK 3) dotyczy reakcji przebiegającej bez inhibitora to:A. wykres B przedstawia obraz hamowania kompetycyjnegoB. wykres C może przedstawiać hamowanie aktywności cyklooksygenazy przez aspirynęC. wykres D może przedstawiać wpływ metotreksatu (ametopteryny) na aktywność reduktazy dihydrofolianowejD. wykres D przedstawia wpływ inhibitora allosterycznegoE. żadna z odpowiedzi (A – D) nie jest poprawna 17. (3) Znanych jest pięć izoenzymów dehydrogenazy mleczanowej, która katalizuje przemianę pirogronianu i mleczanu: Pirogronian + NAD+ < = > Mleczan + NADH + H+ Który z następujących parametrów jest taki sam dla wszystkich izoenzymów i katalizowanych przez nie reakcji:A. struktura podjednostkowaB. optymalne pH reakcjiC. kcatD. KmE. żaden z parametrów wymienionych w odpowiedziach A – D 18. (1) Największe zapasy substratu(ów) dla glukoneogenezy stanowi(ą) w organizmie człowieka:A. glukoza krwiB. glikogen wątrobowyC. glikogen mięśniowyD. triglicerydy tkanki tłuszczowejE. białka mięśni 19. (1) Dwutlenek węgla powstaje we wszystkich podanych poniżej reakcjach metabolicznych, Z WYJĄTKIEM:A. utleniania pirogronianu przez dehydrogenazę pirogronanowąB. utleniania -ketoglutaranu przez dehydrogenazę ketoglutaranowąaC. utleniania 6-fosfoglukonianu przez dehydrogenazę 6-fosfoglukonianowąD. utleniania izocytrynianu przez dehydrogenazę izocytrynianowąE. utleniania aldehydu-3-fosfoglicerynowego (Gly-3-P) przez dehydrogenazę Gly-3-P 20. (1) Główny proces metaboliczny dostarczający erytrocytom energii to:A. utlenianie glukozy do CO2 i H2OB. utlenianie glukozy do mleczanuC. utlenianie i dekarboksylacja glukozy do rybozo-5-fosforanu (R-5-P)D. utlenianie acetooctanu do mleczanuE. utlenianie acetooctanu do CO2 i H2O 21. (1) Który(e) z poniższych enzymów glikolitycznych działa(ją) również w glukoneogenezie:A. fosfofruktokinaza I (FFK I)B. kinaza pirogronianowaC. aldolazaD. Heksokinaza E. wszystkie
22. (2) Który z wymienionych poniżej enzymów produkuje związek, będący bezpośrednio substratem do reakcji syntezy ATP w reakcji fosforylacji substratowej:A. fosfofruktokinaza IB. aldolazaC. dehydrogenaza G-6-PD. enolazaE. dehydrogenaza izocytrynianowa 23. (2) Zasadniczym powodem występowania dehydrogenazy mleczanowej w erytrocytach jest:A. synteza mleczanu z pirogronianu w celu usunięcia go z komórekB. wytwarzanie NADH dla utrzymania odpowiedniego stężenia glutationu w komórceC. regeneracja NAD+ z NADH w celu zapewnienia możliwości kontynuowania przebiegu glikolizyD. przekształcenie niestabilnego pirogronianu w stabilny chemicznie mleczanE. wytworzenie NADPH dla zabezpieczenia erytrocytów przed silnymi utleniaczami 24. (2) Wskaż rolę jaką pełni zredukowany glutation (GSH):A. jest allosterycznym inhibitorem szlaku pentozofosforanowegoB. jest koenzymem dehydrogenazy G-6-PC. stanowi koenzym dla reakcji katalizowanej przez transketolazyD. stanowi składnik buforu redoksowego niezbędnego dla utrzymania właściwego stężenia NADPH w komórceE. stanowi czynnik redukujący dla procesu neutralizowania organicznych nadtlenków (np. lipidów) oraz redukcji np. methemoglobiny 25. (2) Co odpowiada za zwiększenie efektywności transportu glukozy do komórek tkanki tłuszczowej i mięśni celem tworzenia zapasów energetycznych:A. szybkość fosforylacji glukozy przez glukokinazęB. stężenie glukozy we krwiC. szybkość przepływu krwi przez tkankiD. wzrost stężenia wewnątrzkomórkowego cAMP w stosunku do ATPE. zwiększenie ilości GLUT-4 w błonie komórek tkanki tłuszczowej i mięśni szkieletowych ...
rafal8921