Denaturacją białka nazywamy zmiany w strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej tego białka przy zachowaniu jego struktury pierwszorzędowej.
Podczas denaturacji niszczone są wiązania wodorowe, a w obecności odczynników redukujących rozszczepieniu ulegają wiązania disulfidowe.
Denaturacja może być procesem odwracalnym i nieodwracalnym. Przejście od natywnego, niskoenergetycznego stanu do formy zdenaturowanej związane jest ze wzrostem nieuporządkowania łańcucha, której to przemianie towarzyszy wzrost entropii. Uporządkowanie najbliższych cząsteczek wody wzrasta jednak, w wyniku hydratacji grup hydrofobowych łańcuchów bocznych uwolnionych podczas denaturacji.
Podczas denaturacji zachodzą także zmiany rozpuszczalności i przesunięcie punktu izoelektrycznego. Rozwinięcie łańcucha peptydowego może prowadzić do wzrostu lepkości, a także zmian absorpcji w nadfiolecie. Obserwuje się również często procesy agregacji i wytrącania, co jest związane ze zmianami stopnia hydratacji i rozpuszczalności białek.
Najważniejszymi metodami fizycznymi denaturacji są: ogrzewanie, silne mieszanie, wytrząsanie, naświetlanie promieniowaniem nadfioletowym, rentgenowskim i radioaktywnym lub działanie ultradźwiękami.
Denaturacja chemiczna zachodzi pod wpływem związków, które są zdolne do rozerwania wiązań wodorowych, na przykład pod wpływem roztworu mocznika o stężeniu 6-8 mol/dm3lub chlorku guanidyny o stężeniu 4 mol/dm3, na skutek działania kwasów lub zasad (wartość pH poniżej 3 lub powyżej 9), a także l %-owego roztworu siarczanu dodecylosodowego.
ewelina87ko