Tkanka mięśniowa, białka kurczliwe mechanizm skurczu.
Mięsień jest wysoce wyspecjalizowaną tkanką zdolną do przetwarzania energii chemicznej w energię mechaniczną skurczu
Odróżniamy 3 rodzaje mięśni:
• Mięśnie gładkie – zbudowane z tkanki mięśni gładkich
• Mięśnie szkieletowe – zbudowane z włókien poprzecznie prążkowanych
• Mięsień sercowy
Jak zbudowana jest tkanka mięśniowa?
Tkanka mięśniowa zbudowana jest z komórek (miocytów) wydłużonych, otoczonych blaszką podstawną, która wspólnie z tkanką łączną tworzy zrąb. Pochodzi z mezodermy.
Jakiego rodzaju są mięśnie?
Wyróżnia się
1. tkankę mięśniową poprzecznie prążkowaną szkieletową,
2.tkankę mięśniową poprzecznie prążkowaną sercową
i3. tkankę mięśniową gładką.
Tkanka mięśniową poprzecznie prążkowaną - zbudowana jest z włókien wielojądrowych, wykazujących charakterystyczne prążkowania widoczne pod mikroskopem, zbudowane są z niej mięśnie szkieletowe,
Tkanka sercowa - zbudowana jest z wielojądrowych włókien prążkowanych, tworzących rozgałęzienia łączące się z sąsiednimi włóknami (mięsień sercowy, serce).
Tkanka mięśniowa gładka – zbudowana jest ze ściśle ułożonych, jednojądrowych komórek kształtu wrzecionowatego, występującą w narządach układu pokarmowego, oddechowego, moczowego, rozrodczego (macica, pochwa, jajowody) oraz w niektórych innych organach wewnętrznych (np.: mięśniach poruszających gałką oczną, naczyniach krwionośnych)
Jak zbudowane są mięśnie prążkowane?
Tkanka mięśniowa, tkanka zwierzęca zbudowana z wydłużonych cylindrycznych lub wrzecionowatych komórek mięśniowych, zawierających kurczliwe włókienka mięśniowe zwane miofibrylami. Miofibryle zbudowane są z dwóch głównych białek - aktyny i miozyny, dzięki którym tkanka mięśniowa może kurczyć się i rozkurczać, umożliwiając wszelkie ruchy zwierząt.
Retikulum sarkoplazmatyczne jest systemem kanalików i cystern utworzonych przez błony elementarne. Jest to retikulum agranularne, czyli gładkie. Przylega do miofibryli i kontaktuje się z kanalikami T. W obszarze odcinków I leżą cysterny końcowe. W obszarze linii Z leżą kanaliki T, które wpuklają się do wnętrza miocytu prostopadle do powierzchni sarkolemmy. W odcinku A leżą kanaliki retikulum sarkoplazmatycznego, łączące zbiorniki (cysterny) końcowe. Układ złożony z 1 kanalika T i z dwóch cystern końcowych (przylegających) zwie się triadą. Należy pamiętać, że kanalik T jest wpukleniem sarkolemmy i służy do szybkiego przenoszenia pobudzenia w głąb komórki, do sarkomerów. Retikulum sarkoplazmatyczne gromadzi wapń, niezbędny do skurczu. W trakcie pobudzenia wapń przenika do cytoplazmy (cytozolu).
Budowa mięśni.
Przez jasne mięśnie prążków izotropowych przechodzą ciemniejsze linie o dużej gęstości optycznej – linie Z. Są to tzw. błony graniczne. Odcinek między dwiema liniami Z to sarkomer, będący jednostką czynnościową miofibryli. Miofibryle zbudowaną są z dwóch rodzajów filamentów:
- filamentów grubych o średnicy 100 A
- filamentów cienkich o średnicy 60 A
Prążki anizotropowe posiadają filamenty grube i częściowo zachodzące filamenty cienkie.
W prążkach izotropowych znajdują się filamenty cienkie. Filamenty zbudowane są z białek. Stosując metodę elektroforezy na żelu poliakrylamidowym w obecności siarczanu dodecylu, otrzymano całe spektrum białkowe miofibryli.
W skład grubych filamentów wchodzą:
Miozyna, białko linii M i białko C
Na cienkie filamenty składają się: aktyna, tropomiozyna i tropnnina
Cząsteczka miozyny to białko typu a-kreatyny o c. cz. około 500 kDa ma kształt pałeczki i składa się z dwu metrycznych łańcuchów o długości około 1400 A. Każdy z łańcuchów ma przestrzeń 1300 A i ma strukturę spiralną i oba łańcuchy związane są w superspiralę. W końcowym odcinku o długości 100 A łańcuchy nie są skręcone, tu znajdują się tzw dwie głowy o średnicy 30 A. W tej części łańcucha zawarte jest cała aktywność biologiczna miozyny tzw. aktywność ATP-azowa i miejsce przyłączenia się aktyny
Pod wpływem enzymów proteolitycznych cząsteczka miozyny rozpada się na fragmenty, co pozwala lepiej poznać strukturę tego białka. W wyniku krótkotrwałego działania trypsyny uwalniane są dwie charakterystyczne podjednostki
1
- lekka meromiozyna (LMM) typowe białko włókienkowe
- ciężka meromiozyna (HMM) – zawiera dwie głowy – białko globularne
Dłuższe trawienie trypsyną prowadzi do rozdzielenia ciężkiej meromiozyny (HMM) na subfragment S2 i subfragment S1 – czyli pojedyncze głowy. Subfragment S1 można otrzymać bezpośrednio z miozyny w wyniku trawienia papaniną.
Ta fragmentacja cząsteczki miozyny pozwoliła ustalić, że aktywność ATP-azowa miozyny zawarta jest wyłącznie w jej „głowie” i że na cząsteczkę miozyny przypadają dwa miejsca katalityczne – po jednym w każdym z dwóch fragmentów S1. Ustalono także, że miozyna wiąże aktynę również w tych dwóch miejscach tworząc aktomiozynę i że w wiązaniu tym biorą udział grupy tiolowe miozyny.Cząsteczki miozyny in vivo agregują zarówno końcami jak i wzdłuż pałeczkowatych fragmentów. Powstają grube filamenty, których trzon stanowią wiązki pałeczkowatych odcinków miozyny, głowy zaś wystają na boki tworząc tzw. mostki poprzeczne. W ostatnich latach wykryto w miozynie niskocząsteczkowe fragmenty tzw. lekkie łańcuchy, które łatwo oddysocjowują od reszty cząsteczki nie powodując rozwinięcia superspirali całej cząsteczki.
Przypuszcza się, że obserwowane różnice we właściwościach enzymatycznych miozyny różnego pochodzenia mogą wynikać z różnic w składzie i budowie lekkich łańcuchów.
Środkowy odcinek grubego filamentu zajmuje białko linii M. Jest to białko globularne o c. cz. 88 kDa daltonów. Powoduje ono agregację miozyny. Wydaje się, że funkcje tego białka polega na łączeniu pojedynczych cząsteczek miozyny w walec tworzący gruby filament. Białko C wykryte niedawno w grubych filamentach posiada ciężar cząsteczkowy 130 kDa daltonów. Zawiera ono jeden łańcuch peptydowy i silne się wiąże z częścią pałeczkowatą miozyny. Funkcja tego białka polega na spinaniu filamentu niczym klamrami.Główną masę cienkich filamentów stanowi aktyna. Białko to można otrzymać z mięśni w postaci monomeru tzw. G-aktyny. Jest to białko globularne o c. cz. około 45 kDa daltonów, posiadające silne związaną cząsteczkę ATP oraz wapń. Jeżeli z G-aktyny usuniemy Ca 2+ i ATP, spowodujemy nieodwracalną denaturację białka. Gdy G-aktyna znajduje się w warunkach o tej samej sile jonowej jaka występuje w komórce mięśnia i w obecności Mg2+ polimeryzuje tworząc nić F-aktyny. F-aktyna tworzy cienkie filamenty zbudowane z dwóch spiralnie wokół siebie skręconych sznurów cząsteczek G-aktywnych. Podczas polimeryzacji ATP silnie związany z G-aktywną ulega hydrolizie, z uwolnieniem nieorganicznego fosforanu do środowiska W wyniku tego F-aktyna zawiera ADP jako silne związany nukleotyd
n ( G-aktyna-ATP) KCl,Mg 2+ F-aktyna-ADP +Pi
In vivo aktyna występuje w formie spolimeryzowanej. Jej biologiczna rola polega na aktywacji miozyny.Oprócz miozyny cienkie filamenty wiążą tzw. białka regulujące tropomiozynę i troponinę
1 cz.aktyny + 3 cz. miozyny Ca2+ Tropomiozyna, troponina, aktomiozyna
Cząsteczka tropomiozyny zbudowana jest z dwu łańcuchów prawoskrętnej spirali, skręconych w superspiralę. Posiada c. cz. 70 kDa i około 400 A i znajduje się w warunkach spirali F-aktyny. Wpływa na interakcję aktyny z miozyną.
Troponina jest białkiem globuralnym, składającym się z trzech komponent o średnich c. cz. 40 kDa ; 23 kDa; 18 kDa. Białko o c. cz. 23 500 jest inhibitorem interakcji aktyny z miozyną. Niezależnie od stężenia jonów Ca 2+ hamuje aktywność ATP-azy aktomio-zynowej i nazywane jest czynnikiem inhibującym lub TN-I.Białko o c.cz. 18 kDa jest akceptorem jonów wapnia(razem z tropomiozyną hamuje aktywność ATP-azy w nieobecność jonów Ca 2+ . Nosi nazwę czynnika uczulającego na Ca +2 lub TN-C. Trzeci składnik troponiny o c. cz. 40,2 kDa ma duże powinowactwo do tropomiozyny i F-aktyny. Wydaje się, że stanowi on miejsce przez które cała troponina wiąże się z pozostałymi składnikami cienkich filamentów. Nosi ona nazwę składnika wiążącego lub TN- B.
W cienkim filamencie jedna cząsteczka troponiny przypada na jedną cząsteczkę tropomiozyny i na siedem monomerów aktyny.Wyróżnić można trzy stany mięśnia: stan rozkurczu, stan skurczu odwracalnego i stan skurczu nieodwracalnego – w stężeniu pośmiertnym – rigor mortis. Skurcz mięśnia – teoria przesuwania filamentów względem siebie. Wzajemne zachodzenie obu rodzajów filamentów stwarza możliwość bezpośredniego kontaktu miozyny z aktyną.
Połączenie to następuje za pomocą mostków poprzecznych. W czasie spoczynku łączą się one pod kątem prostym. W czasie skurczu wykonują ruch zmieniający kąt nachylenia o 45°, powoduje to przesunięcie filamentu aktynowego wzdłuż miozynowego Sygnałem do rozpoczęcia skurczu mięśnia jest uwolnienie jonów Ca+2 z błon sarkoplazmatycznego reticulum.Uwalniany wapń wiąże się z tropiną C (TN-C) i umożliwia wystąpienie oddziaływania między aktyną i miozyną a w konsekwencji następuje skurcz.
Do skurczu mięśnia niezbędna jest energia chemiczna, która powstaje w samym mięśniu. Mięśnie szkieletowe posiadają znaczne ilości enzymów zarówno do przemian węglowodanów jak i tłuszczów które biorą udział w beztlenowej glikolizie po rozkładzie glikogenu.W mięśniach zachodzi także przemiana tlenowa dzięki mioglobinie, która odwracalnie wiąże cząsteczki tlenu. Mioglobina jest homoproteiną podobną do hemoglobiny. Jej krzywa dysocjacji ma kształt hiperboli i jest przesunięta w lewo w stosunku do krzywej dysocjacji oksyhemoglobiny. Ma ona większe powinowactwo do tlenu niż hemoglobina, od której pobiera tlen w niskich wartościach PO2. Mioglobina wiąże 1 cząsteczkę tlenu a nie jak hemoglobiny 4.
W bardzo aktywnych mięśniach czerwonych, zawierających dużą ilość mioglobiny i cytochromów energia powstaje głównie w wyniku fosforylacji oksydacyjnej. W mięśniach białych głównym źródłem energii jest glikoliza .
U ssaków mięśnie w stanie spoczynku wykorzystują energię głównie przez wykorzystanie kwasów tłuszczowych i acetylooctanu (z wątroby). Podczas maksymalnej pracy mięśniowej głównie wykorzystywana jest glukoza.
Bezpośrednim źródłem energii niezbędnej do skurczu mięśnia jest hydroliza ATP do ADP. Zawartość ATP w mięśniach w spoczynku wynosi około 2,5 mmola/100gsuchej tkanki Rozpad 1 cząsteczki ATP prowadzi do uwolnienia 7.3 kcal Zapas energii zgromadzonej w postaci ATP jest więc niewielki i może wystarczyć zaledwie na kilka sekund pracy mięśnia. Dlatego w mięśniach zgromadzony jest wysokoenergetyczny fosforan w postaci fosfokreatyny. Związek ten źródłem wysokoenergetycznego fosforanu dla szybkiej resyntezy ATP i służy do utrzymania odpowiedniej ilości ATP. W stanie spoczynki mięśnie ssaków zwierają 4-6 krotnie więcej fosfokreatyny niż ATP. Przemieszczanie wysokoenergetycznego fosforanu fosforanu z fosfokreatyny na ADP katalizowane jest przez kinazę kreatynową. Inną możliwością powstania ATP w mięśniach jest przenoszenie wysokoenergetycznego fosforanu z jednej cząsteczki ADP na drugą. Reakcję tą katalizuje kinaza adenylowa (miokinaza)Nie jest to proces korzystny dla organizmu, gdyż w wyniku tej reakcji powstają znaczne ilości AMP z którego pod wpływem swoistej dezaminazy odczepiony zostaje amoniak. Powstający IMP podlega kondensacji z asparaginianem. Produktem tej reakcji jest kwas adenylobursztynowy, który rozpada się odtwarzając AMP i fumaran. Jest to tzw. cykl purynowy. W jego wyniku powstaje wolny amoniak, sprawnie wiązany w mięśniach przez syntetazę glutaminy.
Uważa się, że interakcja dwóch strukturalnych białek mięśniowych – aktyny i miozyny w obecności ATP stanowi podstawowy mechanizm skurczu mięśniowego.
Aktomiozyna wiąże ATP, który powoduje jej rozpad. W rezultacie powstaje kompleks ATP-miozyna. Hydroliza ATP następuje pod wpływem miozyny. Jest to proces bardzo szybki. Znacznie wolniejsze jest uwalnianie produktów ADP i Pi. Etap ten zachodzi pod wpływem aktyny. Ważną cechą tego cyklu jest fakt, że aktyna ma duże powinowactwo do miozyny i do jej kompleksu ADP i Pi natomiast małe powinowactwo do kompleksu ATP-miozyna. Wszystkie te rozwiązania obejmują interakcję miozyny z aktyną w czasie skurczu mięśnia.
ŹRÓDŁA ENERGII DLA MIĘŚNI - ZASOBY ENERGETYCZNE W MIĘŚNIACH
Źródłem energii dla mięśni są: glikogen, zw. wysokoenergetyczne ATP oraz fosfokreatyna. Fosfokreatyna + ADP = kreatyna + ATP. W czasie wysiłku w mięśniach wytwarza się kwas mlekowy, który wnika do krwi jako glukoza, następnie glukoza wędruje żyłą wrotną do wątroby gdzie przekształcona zostaje w glikogen , z wątroby (przemieniany w glukozę) przemieszczany jest do mięśni dostarczając im energię. W wysiłkach krótkotrwałych o dużej mocy, energia jest czerpana prawie wyłącznie z beztlenowych procesów metabolicznych. Dużą rolę odgrywa tu ATP i fosfokreatyna. Jeśli wysiłek trwa dłużej jako źródło energetyczne wykorzystywany jest glikogen mięśniowy. W wysiłkach dłuższych o dużej mocy głównym źródłem energetycznym są węglowodany. Wykonywanie takiej pracy uzależnione jest w dłuższym stopniu od wyjściowego poziomu glikogenu w mięśniach i sprawności mechanizmów umożliwiających oszczędzanie węglowodanów. W miarę przedłużania czasu pracy i zmniejszania intensywności wysiłku zwiększa się udział procesów tlenowych. Powtarzane wysiłki fizyczne o charakterze treningu pobudzają procesy adaptacyjne przejawiające się m.in. w zwiększaniu zdolności gromadzenia glikogenu przez mięśnie. Kreatyna - związek azotowy występujący głównie w mięśniach. Fosfokreatyna - połączenie kratyny z kwasem fosforanowym.
CHEMIZM MIĘŚNI - SKURCZE I ROZKURCZE
Podczas skurczu mięśnia filamenty cienkie wsuwają się między filamenty grube. Proces ten wymaga ATP jako detonatora energii oraz aktywności układu enzymatycznego. Poza ATP istotnymi czynnikami w procesie skurczu mięśnia są jony Ca oraz układ białek rozkurczowych: tropomizyna i tropanina. Proces kurczowo rozkurczowy ma charakter cykliczny. Bodziec nerwowy pobudzający skurcz mięśnia powoduje zmiany w potencjale retikulum i przejście z niego jonów Ca do białek (tropomizyny i troponiny). Następuje aktywacja ATP-razy aktomiozynowej i skurcz mięśnia po ustaniu działania bodźca rozpoczyna się odbieranie wapnia z troponiny przez pompę wapniową retikulum, co stwarza warunki blokujące czynności ATP- razy i rozkurcz mięśnia
10
Struktura mięśnia szkieletowego wg.Harpera PZWL 1994 str.795
Schematyczna prezentacja cienkiego filamentu pokazująca przestrzenną. konfigurację 3 głównych sktadników białkowych: aktyny, tropomiozyny i troponiny. wg.Harpera PZWL 1994 str.797
Ułożenie filamentów w mięśniu poprzecznie prążkowanym. A — w rozkurczu, B — w skurczu. wg.Harpera PZWL 1994 str.788
Schematyczna prezentacja cienkiego filamentu pokazująca przestrzenna. konfigurację 3 głównych składników biatkowych: aktyny, tropomiozyny i troponiny. - wg.Harpera PZWL 1994 str.797
Diagram cząsteczki miozyny pokazujący 2 zwinęte ze sobą. heliksy (część nitkowata), główkę (G), lekkie łańcuchy (L) i efekt trawienia przez trypsyne i papainę. HMM — ciężka meromiozyna; LMM — lekka meromiozyna; S-1 — podjednostka 1; S-2 — podjednostka 2. wg.Harpera PZWL 1994 str.798
PanToto