Antybiotyki (wybrane) - opracowanie.doc

(78 KB) Pobierz

Antybiotyki

 

1.       Aminoglikozydy

Budowa

W swojej budowie zawierają aminocukry oraz aminocyklitol np streptydynę(streptomycyna) lub deoksystreptaminę(gentamycyna).

Przykłady

Naturalne: streptomycyna, gentamycyna, tobramycyna, kanamycyna, neomycyna

Półsyntetyczne: amikacyna,netylmycyna.

Mechanizm

Wiążą się z receptorem dla kationów Ca i Mg, następnie są aktywnie transportowane do wnętrza komórki(niskie pH i warunki beztlenowe zaburzają ten etap) i blokują podjednostkę 30S rybosomów hamując w ten sposób syntezę białka. Wykazują efekt postantybiotykowy(supresja wzrostu bakterii w ognisku zakażenia po pierwotnej ekspozycji na antybiotyk nawet wtedy gdy jego stężenie spada poniżej wartości MIC), synergizm z antybiotykami beta-laktamowymi.

Oporność

Oporność bakterii na aminoglikozydy związana jest z syntezą N-acetylotransferaz, O-fosfotransferaz, O-nukleotydylotransferaz (np. przez enterococcus, gronkowce), które prowadzą do powstania pochodnych pozbawionych aktywności.Enzymy mogą występować jako dwufunkcyjne kompleksy np acetylotransferaza/fosfotransferaza S.aureus czy E. Faecalis kodowane przez transpozon Tn-4001.  Inny mechanizm spotykany np. u P.aeruginosa czy Enterococcus faecalis to zaburzenie energozależnego transportu antybiotyku. Kolejny mechanizm polega na modyfikacji białka S12 wchodzącego w skład podjednostki 30S rybosomu i utracie zdolności wiązania antybiotyku.

Spektrum

G- pałeczki (oprócz H. influenzae)

G+ ziarenkowce (statycznie)

Prątki

2.       Antybiotyki przeciwgrzybicze [ustny]

Polieny:  naturalne antybiotyki, wytwarzane przez Streptomyces (promieniowce). Zbudowane z makrolidowego pierścienia, zamkniętego przez utworzenie estru lub laktonu, zawierają dużą liczbę podwójnych wiązań i grup hydroksylowych.Przykłady: amfoterycyna B, nystatyna Mechanizm: wiążą się ze steroidami błon komórkowych grzybów zwiększając ich przepuszczalność i wypływ jonów potasu oraz aminocukrów na zwenątrz, dochodzi do zaburzenia metabolizmu i śmierci komórki. Niestety w ten sam sposób reagują z innymi komórkami zawierającymi steroidy w błonach, co jest przyczyną znacznej toksyczności tych leków.

Azole: Budowa: syntetyczne antybiotyki o 5-członowym pierścieniu, zawierające dwa (imidazole) lub trzy (triazole) atomy azotu.Przyklady: (imidazole) ketokonazol, klotrimazol, (triazole) flukonazol. Mechanizm: hamowanie syntezy ergosterolu i zaburzanie syntezy fosfolipidów błon (zmiana przepuszczalności: ucieczka potasu, fosforanów), pochodne imidazolu  zmieniają aktywnośc oksydaz i reduktaz (zniszczenie organelli wewnątrzkomórkowych). Azole hamują transformację blastospor Candida w formy inwazyjne.

Antymetabolity: flucytozyna(5-fluorocytozyna). Mechanizm: flucytozyna dostaje się do wnętrza komórki za pośrednictwem permeazy cytozynowej, ulega redukcji do fluorouracylu przez deaminaze cytozynową. Wbudowanie fluorouracylu do RNA blokuje synteze białka. Inny szlak prowadzi do powstania fluorodeoksyurydyny, która zaburza syntezę DNA.

Spektrum:

Polieny:  wiekszość grzybów oprócz Epidermophyton, Trychophyton, Microsporum

Azole: większość grzybów oprócz Candida glabrata, Candida  krusei,  Mucor

Flucytozyna: Cryptococcus, Candida, Aspergillus

Echinokandyny: Anidulafungina to półsyntetyczna pochodna antybiotyku lipopeptydowego, echinokandyny B, który jest produktem fermentacji grzyba Aspergillus nidulans.Podobnie jak inne echinokandyny, działa grzybobójczo poprzez selektywne hamowanie syntazy β-(1,3)-D-glukanu. Enzym ten występuje wyłącznie w ścianie komórkowej grzybów  i jest niezbędny do syntezy β-(1,3)-D-glukanu, który jest istotnym jej składnikiem.

Anidulafungina jest aktywna wobec drożdżaków z rodzaju Candida oraz wobec obszarów aktywnego wzrostu komórek w grzybni u Aspergillus fumigatus.

 

Oporność:  nadprodukcja enzymów docelowych dla leku, zmiana miejsca docelowego działania leku, aktywne wypompowywanie leku na zewnątrz komórki, brak przepuszczalności błony komórkowej grzyba dla leku, zmiana szlaku metabolicznego, unieczynnianie enzymów aktywujących lek, wydzielanie enzymów degradujących lek.

3.       Beta laktamazy

Klasyfikacja molekularna oparta na podstawie homologii sekwencji aminokwasowych zaproponowana przez Ambler: enzymy należące do klas A, C, D to  β-laktamazy serynowe, klasa B obejmuje metaloenzymy (MBL)

Cztery klasy wyodrębnione na podstawie profilu substratowego oraz wrażliwości na inhibitory β-laktamaz wg Bush

GRUPA 1 (C) - cefalosporynazy, oporne na kwas klawulanowy

GRUPA 2 (2a–2f) (A, D)  - penicylinazy i cefalosporynazy hamowane przez kwas klawulanowy

GRUPA 3 (B) - metalo-b-laktamazy

GRUPA 4 - penicylinazy oporne na kwas klawulanowy

 

Gatunkowo specyficzne: są to stare ewolucyjnie enzymy, kodowane chromosomalnie, charakterystyczne dla danego gatunku, produkowane na dość niskim poziomie, wąskosubstratowe (penicylinazy, cefalosporynazy). Produkowane przez np SA, Pseudomonas, Bacteroides

Wtórne: pochodzą od specyficznych gatunkowo, chromosomalnych enzymów, rozprzestrzeniły się dzięki przeniesieniu na plazmid.

ESBL i BSBL: betalaktamazy o poszerzonym spektrum substratowym, kodowane plazmidowo, powstały na skutek mutacji pojedynczych w betalaktamazach wtórnych. Hydrolizują penicyliny, cefalosporyny I, II, III (oprócz cefamycyn), monobaktamy. Najczęściej są to enzymy z grup TEM, SHV, CTX-M. Produkowane przez np. Klebsiella, E. coli

IBL: indukcyjne enzymy, kodowane chromosomalnie lub plazmidowo.

AmpC betalaktamazy derepresorowane: powstałe na skutek pojedynczej mutacji, która powoduje stałą ekspresję chromosomalnego genu AmpC na wysokim poziomie niezależnie od obecności induktora. Hydrolizują penicyliny (także z inhibitorami), cefalosporyny I,II,III (w tym cefamycyny), monobaktamy. Produkowane przez Enterobacter, Citrobacter, Serratia, Morganella.

MBL: zaliczane do metaloenzymów ze względu na obecność cynku w miejscu aktywnym. W odróżnieniu od betalaktamaz serynowych (np ESBL) mają zdolnośc do hydrolizy karbapenemów. Produkowane przez np: Aeromonas hydrophila, Pseudomonas, Serratia.

4.       Cefalosporyny

Budowa

Pochodne kwasu 7-aminocefalosporynowego, zawierają pierścień beta-laktamowy i dihydrotiazynowy

Przykłady

I generacja: cefalorydyna, cefradyna, cefadroksyl, cefazolina

II generacja: cefamandol, cefoksytyna, cefaklor, cefuroksym

III generacja: cefotaksym, cefpodoksym, ceftriakosn, ceftazydym

IV generacja: cefepim, cefpirom, cefklidyna

Mechanizm

Blokują miejsce aktywne białek PBP (transpeptydaz, karboksypeptydaz), uniemożliwiają

tworzenie mostków łączących podjednostki peptydoglikanu w integralną całość.

Oporność

Związana z produkcją enzymów rozkładających antybiotyk (cefalosporynazy np. chromosomalne enzymy ampC), zmianą miejsca docelowego (MRSA – mutacje w białkach PBP) oraz z zaburzeniem transportu antybiotyku przez ścianę komórki (mutacje w kanałach Omp C i Omp F – outer membrane proteins)

Spektrum

I generacja: G+ ziarenkowce (nie penetrują do OUN)

II generacja: G+ ziarenkowce, H. Influenzae, Moraxella, pałeczki G- (bez Pseudomonas, Acinetobacter, Serratia, nie wszystkie Enterobacteriaceae)(nie penetrują do OUN)

III generacja: G+ ziarenkowce, H. Influenzae, Moraxella, pałeczki G-(w tym także Pseudomonas, Serratia, Acinetobcter i wszystkie Enterobacteriacae) (penetrują do OUN)

IV generacja: tak jak III, ale skuteczniejszcze wobec szczepów  ampC

Nie skuteczne wobec: Enterococcus, Listeria monocytogenes, G- pałeczki beztlenowe, MRSA

5.       Chinolony

Budowa

Pochodne kwasu nalidyksowego, fluorochinolony mają w 9. pozycji atom fluoru

Przykłady

Chinolony: kwas nalidyksowy

Fluorochinolony: ciprofloksacyna

Polifluorochinolony: fleroksacyna

Naftyrydynochinolony: gemifloksacyna

Mechanizm

Inhibitory gyrazy DNA (bakteryjnej topoizomerazy II i IV). Zablokowanie aktywności gyrazy prowadzi do gromadzenia nadmiaru skrętów dodatnich i blokowania replikacji DNA (normalnie gyraza wprowadza ujemne skręty, rekompensując w ten sposób skręty dodatnie –jest to niezbędne do prawidłowego funkcjonowania komórki). Wykazują efekt poantybiotykowy.

Oporność

Polega na mutacjach(zamiana pojedynczego aminokwasu) w genach gyrazy(topoizomerazy II), gyrA i gyrB lub topoizomerazy IV odpowiednio u bakteri G-(np Pseudomonas) i G+(np SA). Oporność niskiego stopnia jest powodowana obecnością genów nor determinujących syntezę białek usuwających antybiotyk z wnętrza komórki.

Spektrum

G+ tlenowce

G-  tlenowce

Naftyrydynochinolony aktywne także wobec beztlenowców

6.       Glikopeptydy

Budowa

Wielkocząsteczkowe związki heterocykliczne

Przykłady

Wankomycyna, teikoplanina

Mechanizm

Tworzą kompleks z N-acetylo-pentapeptydem, tj. prekursorem peptydoglikanu, przez utworzenie wiązań wodorowych z terminalnymi cząsteczkami tego pentapeptydu: D-Ala-D-Ala. Jest to inny etap niż w przypadku betalaktamów, więc nie występuje oporność krzyżówa. Wykazują synergizm z aminoglikozydami (ale mogą także potęgować nefro- i ototoksyczność)

Oporność

Związana z obecnością genów (VRE/GRE= vancomycin/glycopetide resistant Enterococci):

vanA (oporność na wankomycynę i teikoplaninę)

vanB (zróżnicowana oporność na wankomycynę, wrażliwe na teikoplaninę)

vanC (niska oporność na wankomycynę, wrażliwe na teikoplanię)

vanD (umiarkowana oporność na wankomycyne, wrażliwe lub niskooporne na teikoplaninę)

vanE (oporność na wankomycynę i teikoplanię)

Związna z przebudową ściany komórkowej (VISA/GISA= vancomycin/glycopeptide intermediate Staphylococcus aureus)

Spektrum

Streptococcus

Enterococcus

Staphylococcus

Clostridum difficile

Corynebacterium jeikium

7.       HLAR,ESBL

HLAR= high level aminoglycoside resistance

Oporność bakterii na aminoglikozydy związana jest z syntezą N-acetylotransferaz, O-fosfotransferaz, O-nukleotydylotransferaz (np. przez enterococcus, gronkowce), które prowadzą do powstania pochodnych pozbawionych aktywności.Enzymy mogą występować jako dwufunkcyjne kompleksy np acetylotransferaza/fosfotransferaza S.aureus czy E. Faecalis kodowane przez transpozon Tn-4001.  Inny mechanizm spotykany np. u P.aeruginosa czy Enterococcus faecalis to zaburzenie energozależnego transportu antybiotyku. Kolejny mechanizm polega na modyfikacji białka S12 wchodzącego w skład podjednostki 30S rybosomu i utracie zdolności wiązania antybiotyku.

ESBL= extended spectrum beta-lactamases

ESBL i BSBL: betalaktamazy o poszerzonym spektrum substratowym, kodowane plazmidowo, powstały na skutek mutacji pojedynczych w betalaktamazach wtórnych. Hydrolizują penicyliny, cefalosporyny I, II, III (oprócz cefamycyn), monobaktamy. Najczęściej są to enzymy z grup TEM (skrót od imienia greckiej pacjentki Temoneira, od której w 1965r. wyizolowano szczep E. coli wytwarzający β-laktamazę TEM-1), SHV (skrót od sulfhydryl variant), CTX-M. Produkowane przez np. Klebsiella, E. coli

8.       Linkozamidy

Budowa

Pochodne kwasu propylohygronowego i ośmiowęglowego aminocukru – metylotiolinkozaminy połączone wiązaniem amidowym.

Przykłady

Naturalne: linkomycyna

Pół-syntetyczne: klindamycyna

Mechanizm

Wiązanie sie z podjednostką 50S rybosomu(blokują zawarte w niej białko L16).

Oporność

MLSB

Spektrum

Ziarenkowce G+ (oprócz Enterococcus)

Beztlenowce: ziarenkowce, pałeczki(Bacteroides, Fusobacterium), laseczki (oprócz C. difficile)

9.       Makrolidy

Budowa

Związki lipofilne, z centralnie ułożonym jądrem laktonowym, zawierającym 12 – 16 atomów węgla, prawie pozbawione wiązań podwójnych, nie zawierające atomów azotu (wyjątek: azalidy, dzięki czemu posiadają one rozszerzone działanie przeciwbakteryjne oraz lepsze parametry farmakokinetczne)

Przykłady

C14: erytromycyna, klarytromycyna

C15: azytromycyna (azalid,)

C16: josamycyna, spiramycyna

Mechanizm

Blokowanie syntezy białka na poziomie podjenostki 50S rybosomu (docelowo 23S rRNA wchodzącego w skład dużej podjednstki rybosomu)

Oporność

MLSB - oporność na makrolidy linkozamidy streptograminy z grupy B(ze względu na to samo miejsce docelowe). Występuje u Staphylococcus spp., które nabyły gen erm (erythromycin resistance methylase) odpowiedzialny za metylację 23S rRNA podjednostki 50S rybosomu.

Ekspresja genu erm może mieć charakter konstytutywny (oporność na erytromycynę i linkozamidy) lub indukcyjny (oporność na makrolidy, wrażliwość na linkozamidy).

MSB – oporność na makrolidy i streptograminy z grupy B. Mechanizm oporności oparty na wypompowywaniu makrolidów i streptogramin B z komórki (efflux).

Spektrum

Ziarenkowce Gram(+) i Gram(-):

Streptococcus, Staphylococcus, Moraxella, Peptococcus, Peptostreptococcus

Pałeczki Gram(-):

Bordetella pertussis, Prevotella, Fusobacterium

Bakterie spiralne:

Campylobacter, Helicobacter, Treponema, Borrelia

Drobnoustroje atypowe:

Mycoplasma(wyjątek: M. hominis), Ureaplasma, Chlamydia, Legionella pneumophila

 

10.   Mechanizmy działania antybiotyków

Blokowanie syntezy ściany komórkowej

Betalaktamy- wiązanie z PBP, uniemożliwienie powstania mostków łączących podjednostki peptydoglikanu w całość

Glikopeptydy- tworzą kompleks z N-acetylo-pentapeptydem, tj. prekursorem peptydoglikanu, przez utworzenie wiązań wodorowych z terminalnymi cząsteczkami pentapeptydu D-Ala-D-Ala.

Uszkodzenie błony cytoplazmatycznej

Leki przeciwgrzybicze wiążą się ze steroidami błon komórkowych grzybów zwiększając ich przepuszczalność

Polimyksyny

Blokowanie syntezy białka

Tetracykliny blokują podjednostkę 30S rybosomów

Aminoglikozydy blokują podjednostkę 30S rybosomów

Makrolidy blokowanie syntezy białka na poziomie podjednostki 50S. Miejscem docelowym jest podjednostka 23S rybosomalnego RNA

Blokowanie syntezy DNA

Chinolony inhibitory gyrazy DNA (bakteryjnej topoizomerazy 2 i 4). Zablokowanie aktywności gyrazy prowadzi do gromadzenia nadmiaru skrętów dodatnich i blokowaniu replikacji DNA

Kotrimoksazol blokuje powstawanie kwasu foliowego i tetrahydrfolianu niezbędnych w syntezie DNA

Metronidazol alkiluje DNA.

11.   Nitroimidazole

Budowa

Heterocykliczne związki o 5-członowym jądrze.

Przykłady

5-nitroimidazol (metronidazol)

Mechanizm

Po wniknięciu do wnętrza komórki ulega redukcji (przy niskim potencjale oskydoredukcyjnym występującym tylko u beztlenowców)z udziałem ferrodoksyny, forma zredukowana powoduje rozerwanie nici DNA. W warunkach in vitro działa mutagennie, indukuje powstawanie wolnych rodników

Oporność

Zmniejszenie aktwności oksydoreduktazy?

Spektrum

Giardia lamblia

Trichomonas vaginalis

Entamoeba histolitica

Bakterie beztlenowe

Nieaktywny wobec Acitnomyces, Propionibacterium

12.   Oporność Gram (-) na antybiotyki

Patrz ESBL, BSBL, beta-laktamazy

13.   Penicyliny

Budowa

Pochodne kwasu 6-aminopenicilinowego, zawierają pierścień beta-laktamowy i tiazolidynowy

Przykłady

Naturalne: penicylina benzylowa

Półsyntetyczne: metycylina, oksacylina,

Półsyntetyczne szerokowachlarzowe:  amoksycylina,ampicylina, karbenicylina, tikarcylina piperacylina,azlocylina

Mechanizm

Blokowanie białek PBP(transpeptydazy, karboksypeptydazy) odpowiedzialnych za sieciowanie peptydoglikanu. Blokowanie PBP-1=liza, PBP-2=formy sferyczne podatne na zmiany osomotyczne PBP-3= formy nitkowate.

Oporność

Związana z syntezą enzymów hydrolizujących pierścień beta-laktamowy warunkujący aktywność leku(penicylinazy)- BSBL, ESBL. Inną formą obrony przed antybiotykami jest zmiana miejsca docelowego, tzn synteza białka PBP o zmniejszonym powinowactwie do antybiotyku( zmiany w genach pbp- mutacja lub transformacja) u szczepów MRSA(gen mecA),SPPR, BLNAR.

Spektrum

Naturalne: paciorkowce, gronkowce (penicylinazo-ujemne), ziarenkowce beztlenowe,, Clostridium, Actinomyces, Neisseria, krętki, wąglik

Półsyntetyczne:  paciorkowce, gronkowce(penicylinazo-ujemne i dodatnie)

Szerokowachlarzowe: gronkowce (penicylinazo-ujemne), paciorkowce (w tym Enterococcus), Enterobacteriaceae, beztlenowce, Neisseria, Moraxella, Pseudomonas, Haemophilus i inne...

14.   Tetracykliny

Budowa

Wielkocząsteczkowe związki, zawierają 4 pierścienie karbocykliczne

Przykłady

Doksycyklina,minocyklina, tetracyklina, oksytetracyklina, chlorotetracyklina

...

Zgłoś jeśli naruszono regulamin